En el presente estudio se aisló una proteína denominada proteína de hoja de agathi (ALP) a partir de hojas de Sesbania grandiflora Linn. (agathi) tras precipitación sucesiva con sulfato de 65
mmonium seguido de purificación en Sephadex G 75. La cromatografía en columna de la proteína cruda dio lugar a cuatro picos, de los cuales el Pico I (P I) mostró la máxima actividad de inhibición frente al radical hidroxilo. El análisis SDS-PAGE de P I indicó que el peso molecular de la proteína es ≈29 kDa. La pureza de la proteína fue del 98,4
s determinada por RP-HPLC y mostró un único pico con un tiempo de retención de 19,9 min. La ALP fue capaz de reducir el daño oxidativo mediante el barrido de la peroxidación lipídica contra el fantasma eritrocitario (85,50 ± 6,25%), el ácido linolénico (87,67 ± 3,14%) a 4,33 μM, el anión ABTS (88 ± 3,22%), y el daño del ADN (83 ± 4,20%) a 3,44 μM de una manera dependiente de la dosis. La proteína purificada ofreció una protección significativa frente al daño inducido por linfocitos (72
t 30 min) inducido por t-BOOH. Además, la ALP mostró una fuerte actividad antibacteriana contra Pseudomonas aeruginosa (20 ± 3,64 mm) y Staphylococcus aureus (19 ± 1,53 mm) a 200 μg/mL. La evaluación de seguridad mostró que la ALP no induce citotoxicidad hacia los linfocitos humanos a la concentración probada de 0,8 mg/mL.
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