Resumen

Se ha purificado la Mn peroxidasa hasta su homogeneidad a partir del filtrado del cultivo de una nueva cepa fúngica Fomes durissimus MTCC-1173, utilizando la concentración por ultrafiltración y la cromatografía de intercambio aniónico sobre celulosa de dietilaminoetilo (DEAE). La masa molecular de la enzima purificada ha resultado ser de 42,0 kDa mediante el análisis SDS-PAGE. Los valores de Km utilizando MnSO4 y H2O2 como sustratos variables en un tampón de ácido láctico-lactato de sodio 50 mM con un pH de 4,5 a 30°C fueron 59 μM y 32 μM, respectivamente. Las constantes de velocidad catalítica utilizando MnSO4 y H2O2 fueron 22,4 s-1 y 14,0 s-1, respectivamente, dando los valores de kcat/Km 0,38 μM-1s-1 y 0,44 μM-1s-1, respectivamente. El pH y la temperatura óptimos de la Mn peroxidasa fueron 4 y 26°C, respectivamente. La MnP purificada despolimeriza el ácido húmico en presencia de H2O2. La Mn peroxidasa purificada presenta actividad haloperoxidasa a bajo pH.

• Materias:Metales Ácido desoxirribonucleico (ADN) Acero inoxidable Nanocompuestos Cultivo Celular
• Subjects:Metals Deoxyribonucleic acid (DNA) Stainless steel Nanocomposites Cell Culture
• Palabras claves:valor de kcat, tampón lactato sódico, peroxidasa mn purificada, constante de velocidad catalítica, cromatografía de intercambio aniónico, nueva cepa fúngica, despolimeriza el ácido húmico, exhibición de la peroxidasa mn, despolimeriza el húmico, exhibición de la peroxidasa haloperoxidasa
• Keywords:value of kcat, sodium lactate buffer, purified mn peroxidase, catalytic rate constant, anion exchange chromatography, new fungal strain, depolymerises humic acid, mn peroxidase exhibit, mnp depolymerises humic, peroxidase exhibit haloperoxidase