Resumen

Debido a la gran aplicación comercial de la proteasa, es necesario estudiar la caracterización cinética de esta enzima para mejorar el diseño de los reactores enzimáticos. En este estudio se estudió la modelización matemática de la cinética de producción de la enzima proteasa derivada del Bacillus licheniformis BBRC 100053 (a 37°C, pH 10 tras 73 h en fase estacionaria y 150 rpm). El objetivo del presente trabajo era determinar el mejor modelo cinético y los parámetros cinéticos para la producción de proteasa y calcular K i (constante de inhibición) de diferentes inhibidores para encontrar el más eficaz. Los parámetros cinéticos K m (constante de Michaelis-Menten) y V m (velocidad máxima) se calcularon 0,626 mM y 0,0523 mM/min. Según los resultados experimentales, utilizando DFP (fluorofosfato de diisopropilo) y PMSF (fluoruro de fenilmetanosulfonilo) como inhibidores se podía inhibir casi el 50% de la actividad enzimática cuando sus concentraciones eran de 0,525 y 0,541 mM, respectivamente. K i para DFP y PMSF fueron 0,46 y 0,56 mM, respectivamente. El análisis cinético mostró que el modelo de Lineweaver-Burk era el que mejor se ajustaba a la cinética de producción de la proteasa El DFP fue más eficaz que el PMSF y ambos deberían incluirse en el grupo de inhibidores no competitivos.

• Materias:Catálisis Cinética química Hidrodinámica Residuos quí­micos Tecnología de los combustibles
• Subjects:Catalysis Chemical kinetics Hydrodynamics Chemical waste Fuel technology
• Palabras claves:PMSF, mM, parámetros cinéticos K m, cinética de producción de enzimas proteasas, cinética de producción de proteasas DFP, Bacillus licheniformis BBRC, modelo que mejor se ajusta, mejor modelo cinético, gran aplicación comercial, DFP
• Keywords:PMSF, mM, kinetic parameters K m, protease enzyme production kinetics, protease production kinetics DFP, Bacillus licheniformis BBRC, best fitting model, best kinetic model, great commercial application, DFP