Resumen

La modificación postraduccional (PTM) de las proteínas sirve para regular su actividad y estabilidad. Las PTM de las histonas se consideran unas de las más importantes, ya que pueden regular directamente la expresión de los genes mediante la reorganización de la cromatina. Recientemente se ha descubierto que las proteínas histónicas sufren succinilación, que se suma a otros PTMs bien conocidos como la acetilación, la metilación y la fosforilación. Sin embargo, hay poca información sobre la enzima que cataliza la succinilación de la lisina de las histonas. De hecho, no está claro si esta reacción es enzimática. En este estudio, probamos la actividad de succinilación de histonas in vitro utilizando extractos nucleares de células HepG2. Aunque los extractos nucleares enteros no mostraron actividad de succinilación de histonas, descubrimos que una fracción de extractos nucleares SP 1,0 M KCl sí tenía dicha actividad. Estos datos ofrecen la primera evidencia directa de que la succinilación de las histonas es un PTM enzimático al igual que otros códigos de las histonas en el núcleo.

• Materias:Bioquímica Enfermedades Diabetes Técnica In Vitro Monóxido de carbono (CO)
• Subjects:Biochemistry Diseases Diabetes In Vitro Technique Carbon Monoxide (CO)
• Palabras claves:actividades de succinilación de histonas, extracto nuclear, extracto de hepg2, primera evidencia directa, succinilación de lisina de histonas, extracto nuclear completo, modificación postraduccional, fracción kcl, ptms conocidos, ptms de histonas
• Keywords:histone succinylation activities, nuclear extract, extract of hepg2, first direct evidence, histone lysine succinylation, whole nuclear extract, posttranslational modification, kcl fraction, known ptms, histone ptms