Resumen

La ciclodextrinasa termoestable (Tk1770 CDasa) de la arquea hipertermofílica Thermococcus kodakarensis (KOD1) hidroliza las ciclodextrinas en dextrinas lineales. La secuencia de la Tk1770 CDasa recuperada de UniProt se alineó con las secuencias de dieciséis enzimas hidrolizadoras de CD y se construyó un árbol filogenético mediante inferencia bayesiana. El modelo de homología de la CDasa Tk1770 se construyó y optimizó con el programa Modeller v9.14. El modelo se validó con el servidor ProSA y el análisis PROCHECK. Se identificaron cuatro regiones conservadas y la tríada catalítica formada por Asp411, Glu437 y Asp502 de la familia GH13 en el sitio catalítico. También se identificó una quinta región conservada adicional aguas abajo de la cuarta región. La estructura de la CDasa Tk1770 consiste en un dominio N′ adicional y un motivo de hélice-bucle-hélice que se conserva en todas las enzimas arqueas hidrolizadoras de CD. El dominio N′ contiene una región de bucle extendido que forma parte del dominio catalítico y desempeña un papel importante en la estabilidad y la unión del sustrato. El acoplamiento del sustrato en el sitio catalítico reveló las interacciones con diferentes residuos conservados implicados en la unión del sustrato y la formación del complejo enzima-sustrato.

• Materias:Células Enzimas Minería Minas y minería metanogénico Ecología
• Subjects:Cells Enzymes Mining Mines and mining methanogenic Ecology
• Palabras claves:tk1770 cdasa, enzima hidrolizadora de cd, unión de sustrato, sitio catalítico, región de bucle extendido, hidrolización de cd de arqueas, estructura de tk1770, programa modeller v9.14, formación de la enzima, quinta región conservada
• Keywords:tk1770 cdase, cd hydrolyzing enzyme, substrate binding, catalytic site, extended loop region, archaeal cd hydrolyzing, structure of tk1770, modeller v9.14 program, formation of enzyme, fifth conserved region