La composición de la metaloproteinasa y los perfiles bioquímicos del veneno de la serpiente de cascabel pueden ser muy variables entre las serpientes de cascabel de la misma especie. Anteriormente demostramos que las propiedades neurotóxicas de la serpiente de cascabel de Mojave (Crotalus scutulatus scutulatus) están asociadas a la presencia de la subunidad A de la toxina de Mojave, lo que sugiere la existencia de una base genética para la composición del veneno de la serpiente de cascabel. En este informe, planteamos la hipótesis de la existencia de una base genética para la variación intraespecífica en las propiedades bioquímicas asociadas a la metaloproteinasa del veneno de la serpiente de cascabel de Mojave. Para abordar esta cuestión, se amplificaron por PCR y se compararon las secuencias de nucleótidos del ADN genómico que codifican el dominio maduro de la metaloproteinasa de catorce serpientes de cascabel de Mojave capturadas en diferentes lugares geográficos de la región suroeste de Estados Unidos. Además, se comprobó la capacidad de los venenos de las mismas serpientes de cascabel para hidrolizar fibrinógeno, fibrina, caseína y polvo de cuero azul y para inducir hemorragias en ratones. En general, basándonos en la secuenciación genómica y los datos bioquímicos, clasificamos el veneno de la serpiente de cascabel de Mojave en cuatro grupos distintos de metaloproteinasas. Estos resultados indican que las diferencias en las secuencias de nucleótidos que codifican el dominio de la proteinasa madura y las regiones no codificantes contribuyen a las diferencias en las actividades de las metaloproteinasas del veneno entre las serpientes de cascabel de la misma especie.
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