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Varias proteínas han sido aisladas de semillas de leguminosas, pero este es el primer informe que una proteasa fue obtenida de semillas de Lam., un árbol perteneciente a la familia Fabaceae. Esta enzima fue purificada hasta la homogeneidad mediante interacciones hidrofóbicas y cromatografías de intercambio aniónico y de filtración en gel. Esta serina proteasa de 61 kDa (CeSP) hidroliza H-D-prolil-L-fenilalil-L-arginina-nitroanilida (55.7M) en un pH óptimo de 7.1, y esta actividad se mantiene efectivamente hasta C. CeSP permaneció estable en presencia de aniones kosmotrópicos (, , y ) o cationes caotrópicos (K y Na). Es fuertemente inhibida por TLCK, un inhibidor de serina proteasa, pero no por E-64, EDTA o pepstatina A. Las características de la enzima purificada nos permitieron clasificarla como una serina proteasa. El
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