Resumen

Este trabajo trata de la purificación de cuatro proteínas del látex de Euphorbia characias, una amino oxidasa de cobre, una pirofosfatasa/fosfodiesterasa de nucleótidos, una peroxidasa y una fosfatasa ácida púrpura. Estas proteínas, muy diferentes en peso molecular, en estructura primaria y en la reacción catalizada, se purifican utilizando idénticos pasos preliminares de purificación y por métodos cromatográficos. En particular, la cromatografía de celulosa DEAE se utiliza como un paso de purificación útil para las cuatro enzimas. Los métodos de purificación aquí descritos permiten obtener una alta purificación de las cuatro proteínas con un buen rendimiento. Este artículo ofrece algunas sugerencias detalladas para los investigadores ocupados en la separación de macromoléculas de diferentes fuentes.

• Materias:Células Proteínas Neuronas Ácido ribonucleico (ARN) endopeptidasas
• Subjects:Cells Proteins Neurons Ribonucleic acid (RNA) endopeptidases
• Palabras claves:látex de euphorbia characias, cobre amina oxidasa, proteína, paso preliminar idéntico, separación de macromolécula, paso de purificación, fosfatasa ácida púrpura, paso de purificación útil, papel, métodos de purificación
• Keywords:euphorbia characias latex, copper amine oxidase, protein, identical preliminary step, separation of macromolecule, step of purification, purple acid phosphatase, useful purification step, paper, purification methods