Los cambios de pH en los sistemas de leche, -lactoglobulina B, -caseína y la mezcla de -lactoglobulina y -caseína (pH 7 e intensidad iónica 0.08M) fueron medidos durante el aumento de presión hasta 500MPa. Se observó una disminución inicial a pH 6.7 de 0.1 a 150MPa para la -lactoglobulina, seguida de un aumento a pH 7.3 a 500MPa. Se sugiere que la disminución inicial es causada por la desprotonación de la histidina, mientras que el aumento se sugiere que resulta de un aumento de iones hidróxido debido a la pérdida de estructura terciaria. El cambio de pH de la solución de -caseína mostró una dependencia casi lineal con la presión creciente hasta un pH de 7.7 a 500MPa. La limitada estructura terciaria de la -caseína podría permitir la exposición de todos los aminoácidos; por lo tanto, el aumento de pH puede ser
Esta es una versión de prueba de citación de documentos de la Biblioteca Virtual Pro. Puede contener errores. Lo invitamos a consultar los manuales de citación de las respectivas fuentes.
Artículo:
Papel de las interacciones de los polímeros con las arcillas y los modificadores en las propiedades nanomecánicas y la cristalinidad de los nanocompuestos de arcilla polimérica
Artículo:
Un algoritmo de optimización de búsqueda de cuco mejorado para el problema de estimación de parámetros de sistemas caóticos
Artículo:
Evaluación de la morfología, actividad e infiltración de astrocitos en nanofibras de PCL electrohiladas con EPS marino
Artículo:
Síntesis fácil del compuesto rGO/Mn3O4 para la fotodegradación eficiente del fenol bajo luz visible
Artículo:
Síntesis y caracterización fisicoquímica de nanopartículas mesoporosas de SiO2