Resumen

Los cambios de pH en los sistemas de leche, -lactoglobulina B, -caseína y mezcla de -lactoglobulina y -caseína (pH 7 e intensidad iónica 0.08M) fueron medidos durante el aumento de presión hasta 500MPa. Se observó una disminución inicial a un pH de 6.7 desde 0.1 hasta 150MPa para la -lactoglobulina, seguida de un aumento a un pH de 7.3 a 500MPa. Se sugiere que la disminución inicial fue causada por la desprotonación de la histidina, mientras que el aumento se sugiere que resultó de un aumento de iones hidróxido debido a la pérdida de estructura terciaria. El cambio de pH de la solución de -caseína mostró una dependencia casi lineal con la presión creciente hasta un pH de 7.7 a 500MPa. La limitada estructura terciaria de la -caseína podría permitir la exposición de todos los aminoácidos; por lo tanto, el aumento de pH puede ser causado por la unión de protones de agua resultando en un aumento de iones hidróxido. Se encontró que la adición de -caseína a -lactoglobulina (1:1) suprimió la disminución inicial de pH encontrada en la solución de -lactoglobulina. El cambio de pH de la mezcla no sugirió ninguna interacción intermolecular, y se propone un modelo aditivo simple para calcular el cambio de pH de la mezcla a partir de las muestras individuales correspondientes.

• Materias:Espectros Raman Aerosoles atmosféricos Método de caída colgante Antígenos y anticuerpos Farmacocinética
• Subjects:Raman spectra Atmospheric aerosols Hanging drop method Antigens and antibodies Pharmacokinetics
• Palabras claves:Sistemas lácteos; Cambios de pH; -lactoglobulina; -caseína; Dependencia de la presión; Fuerza iónica
• Keywords:Milk systems; PH changes; -lactoglobulin; -casein; Pressure dependency; Ionic strength