Se evalúa críticamente la espectroscopia Raman para establecer los límites hasta los que puede utilizarse para detectar cambios en la conformación de las proteínas tras la extrusión. Se consideró la proteína de salvado de arroz (RBP) extruida con diferentes temperaturas (100, 120, 140 y 160°C, etiquetada como ERBP-). La DSC mostró que la extrusión a 100°C aumentaba la TD de la RBP pero disminuía su ΔH, mientras que, tras el tratamiento de extrusión a 120°C, la RBP se desnaturalizaba por completo. A partir del estudio Raman se observó un aumento progresivo de la estructura desordenada y una disminución general de la estructura α-hélice y de la estructura β-hoja de la RBP extruida. Mientras tanto, el contenido de estructura desordenada aumentó hasta 140°C y disminuyó a 160°C, mientras que la tendencia del contenido de α-hélice y β-hoja fue opuesta, lo que contribuyó al efecto compuesto de la formación de más agregación de proteínas y desnaturalización de proteínas. La extrusión indujo en general una disminución significativa de la banda Trp cerca de 760 cm-1, pero un aumento a 160°C. No se observaron diferencias significativas en las proporciones de dobletes de Tyr entre las muestras controladas de RBP y la RBP extruida por debajo de 160°C, mientras que las proporciones de dobletes de Tyr de la RBP extruida disminuyeron a 160°C. La intensidad de la banda asignada a la flexión CHn disminuyó progresivamente y luego aumentó al aumentar la temperatura de extrusión, lo que indica cambios en el microambiente y la polaridad.
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