Los amiloides son agregados proteicos fibrosos definidos por compartir características estructurales específicas. La acumulación anormal de amiloides en los órganos conduce a la amiloidosis, que da lugar a diversas enfermedades neurodegenerativas. La microscopía de fuerza atómica (AFM) ha demostrado ser una excelente herramienta para investigar los amiloides; se ha utilizado ampliamente para caracterizar su morfología, proceso de ensamblaje y propiedades mecánicas. Esta revisión resume los estudios que aplicaron AFM para detectar las interacciones inter e intramoleculares de las fibrillas amiloides y clasificaron en detalle los factores que influyen en la nanomecánica de los amiloides. Se describen las características de las fibrillas amiloides impulsadas por las interacciones inter e intramoleculares, incluidas las diversas morfologías de las fibrillas amiloides, el proceso de autoensamblaje y la vía de agregación. Se presentan ejemplos exitosos en los que la AFM proporcionó abundante información sobre las interacciones inter e intramoleculares de las fibrillas amiloides en diferentes entornos. Se introduce la medición directa de la fuerza de las interacciones intra o intermoleculares utilizando una herramienta basada en AFM, la espectroscopia de fuerza monomolecular (SMFS). Mediante el estiramiento de las fibrillas amiloides se ha obtenido información mecánica como elasticidad, adhesividad y resistencia. Esta revisión ayuda a los investigadores a comprender el mecanismo de la amiloidogénesis y a explorar las propiedades del amiloide mediante técnicas de AFM.
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