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La adsorción de antígenos peptídicos en el gel de hidróxido de aluminio debe ser caracterizada cuando se formulan las vacunas. En este trabajo se ha caracterizado un péptido perteneciente a la región amino-terminal de la proteína de superficie del merozoito Plasmodium falciparum y sus análogos. La adsorción de 17 análogos en hidróxido de aluminio de solubilidad superior a 10 mmol/L se cuantificó en 298 K. La capacidad de adsorción y los parámetros de la constante de afinidad se calcularon aplicando el modelo de adsorción de Langmuir.
Los resultados se han presentado en tres grupos según la trayectoria de la isoterma de adsorción. El primer grupo consiste en análogos en los que la primera organización de las moléculas peptídicas se presentó a bajas concentraciones, seguida de un rápido aumento de la adsorción a altas concentraciones. el segundo grupo consiste en análogos que tienen un patrón de adsorción que muestra la formación de una primera capa a bajas concentraciones peptídicas y una segunda capa a mayores concentraciones. El tercer grupo contiene análogos cuya adsorción implicó la formación de dos capas simples, diferenciándose del segundo grupo en que, una vez completada la segunda capa, la cantidad adsorbida creció notablemente con el aumento de la concentración.
Los resultados revelaron un patrón más complejo que la formación de una sola capa o de dos capas. Este trabajo constituye el primer enfoque para establecer un modelo de estructura de capas adsorbidas utilizando un sistema peptídico.
INTRODUCCIÓN
En la formulación de vacunas es necesaria la adsorción del antígeno sobre un adyuvante inmunológico, como el gel de hidróxido de aluminio (AH), capaz de amplificar y dirigir la respuesta inmunitaria del huésped contra el antígeno. Por ello, era necesario caracterizar el proceso de adsorción.
Se han realizado pocos estudios sobre la adsorción de péptidos; la mayoría de los trabajos relacionados se han realizado con proteínas enteras porque las vacunas convencionales contienen proteínas como antígenos. Estos estudios han demostrado que estas moléculas se adsorben en superficies hidrofílicas, principalmente por atracción electrostática. La adsorción también puede producirse cuando no existe tal atracción debido a las disposiciones estructurales de una determinada proteína, donde pueden producirse interacciones atractivas intra e intermoleculares (1-3).
Los estudios de adsorción de proteínas en AH han demostrado que estas moléculas se retienen según el modelo de adsorción de Langmuir (2-4), que supone que todos los sitios de adsorción son energéticamente equivalentes, que no se produce ninguna interacción intermolecular en el sistema y que la adsorción va acompañada de la formación de una monocapa.
Esta es una versión de prueba de citación de documentos de la Biblioteca Virtual Pro. Puede contener errores. Lo invitamos a consultar los manuales de citación de las respectivas fuentes.
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