Resumen

El biorreconocimiento eficiente de la trombina (TB), una serina proteasa con un papel crucial en la coagulación sanguínea fisiológica y patológica, es un tema candente en el diagnóstico médico. En este trabajo, investigamos la capacidad del aptámero sintético de la trombina (TBA), inmovilizado sobre un sustrato de oro, para unirse a la trombina mediante dos técnicas diferentes libres de etiquetas: la microbalanza de cristal de cuarzo (QCM) y la elipsometría espectroscópica (SE). Mediante la caracterización QCM en el rango de 20 a 110 nM, demostramos una alta especificidad de la interacción TBA-TB y determinamos una constante de afinidad (Kd) de 17,7±0,3 nM, una sensibilidad del sistema de 0,42±0,03 Hz nM-1 y un límite de detección (LOD) de 240±20 pM. La interacción entre TBA y TB también se investiga mediante SE, un método totalmente óptico, cuantificando el aumento de espesor de la película de TBA montada sobre sustrato de oro. También se suministra la caracterización por AFM de las moléculas de TBA y TB depositadas sobre una superficie plana de silicio.

• Materias:Biotecnología Nanotecnología Redes de sensores Sistema de sensores Tecnología de sensores
• Subjects:Biotechnology Nanotechnology Sensor networks Sensor system Sensor technology
• Palabras claves:tba, sustrato de oro, superficie plana de silicio, coagulación sanguínea patológica, microbalanza de cristal de cuarzo, aptámero sintético de trombina, trombina, caracterización afm, biorreconocimiento eficaz, caracterización qcm
• Keywords:tba, gold substrate, flat silicon surface, pathological blood coagulation, quartz crystal microbalance, synthetic thrombin aptamer, thrombin, afm characterization, efficient biorecognition, qcm characterization