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Los chaperones moleculares desempeñan roles importantes en todos los organismos celulares al mantener el proteoma en un estado óptimamente plegado. Parecen ser escasos en las células cancerosas cuya evolución a lo largo de las vías malignas requiere el fomento de cohortes de proteínas mutantes que se utilizan para superar la regulación supresora de tumores. Para funcionar a tasas significativas en las células, las HSP interactúan con co-chaperonas, proteínas que ayudan a catalizar pasos individuales en el chaperoneo molecular, así como en la modificación post-traduccional y la localización intracelular. Revisamos el conocimiento actual sobre los roles de chaperones como la proteína de choque térmico 90 (Hsp90) y Hsp70 y sus co-chaperonas en el cáncer. Las co-chaperonas son posibles blancos para la terapia del cáncer en sí mismas y pueden usarse para evaluar el probable pronóstico de malignidades individuales. Las co-chaperonas de Hsp
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