La configuración electrónica del Co(II) permite su uso como sonda espectroscópica en experimentos UV-Vis para caracterizar la esfera de coordinación del metal que es un componente esencial de la estructura funcional de las proteínas de unión al zinc y para evaluar las afinidades del ion metálico de estas proteínas. Aquí, explotando la capacidad del dedo de zinc procariótico para utilizar diferentes combinaciones de residuos para coordinar adecuadamente el ion metálico estructural, proporcionamos la caracterización UV-Vis de la adición de Co(II) a Ros87 y su mutante Ros87_C27D que lleva una esfera de coordinación inusual CysAspHis2. Los sitios de dedo de zinc que contienen sólo una cisteína se han caracterizado con poca frecuencia. Mostramos para la coordinación CysAspHis2 una intensa banda de transición d-d, desplazada hacia el azul con respecto a la esfera Cys2His2. Estos datos, complementados con datos de RMN y CD, demuestran que la geometría tetraédrica del sitio metálico se mantiene también en el caso de una esfera de coordinación con una sola cisteína.
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