Las células plasmáticas producen y secretan cantidades masivas de anticuerpos que contienen disulfuro. Para acomodar esta carga en la maquinaria secretora, la diferenciación de las células B en reposo en células plasmáticas secretoras de anticuerpos se acompaña de una expansión preferencial de los compartimentos secretores de las células y de una regulación al alza de las enzimas implicadas en la regulación redox y el plegamiento de proteínas. Hemos cuantificado los niveles absolutos de tioles proteicos, disulfuros proteicos y proteínas glutationiladas en células enteras. Los resultados muestran que, aunque el estado global tiol-disulfuro se ve afectado en cierta medida por la diferenciación, los niveles en estado estacionario de tioles proteicos glutationilados son inferiores al 0,3% del total de cisteínas proteicas, incluso en células totalmente diferenciadas, y el estado redox proteico global no se ve afectado hasta fases avanzadas de la diferenciación, cuando se está produciendo IgM a gran escala. Una expansión general del RE no afecta al estado redox global de las proteínas hasta que se ha iniciado una amplia producción de proteínas de carga.
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