Las peroxidasas son enzimas que reducen los sustratos hidroperóxidos. En muchos casos, la reducción del hidroperóxido va unida a la formación de un enlace disulfuro, que se transfiere a moléculas aceptoras específicas, los denominados sustratos reductores. De este modo, las peroxidasas controlan la distribución espaciotemporal de segundos mensajeros difusibles como el peróxido de hidrógeno (H2O2) y generan nuevos disulfuros. Los miembros de dos familias de peroxidasas, las peroxiredoxinas (Prxs) y las glutatión peroxidasas (GPxs), residen en diferentes compartimentos subcelulares o son secretadas por las células. En esta revisión se analizan las propiedades y funciones fisiológicas de PrxIV, GPx7 y GPx8 en el retículo endoplásmico (RE) de las células eucariotas superiores, donde se produce regularmente H2O2 y, posiblemente, hidroperóxidos de lípidos. Se han evaluado críticamente diferentes fuentes de peróxido y sustratos reductores para las peroxidasas del RE. La detoxificación de hidroperóxidos catalizada por peroxidasas, unida al uso productivo de disulfuros, por ejemplo, en el proceso de plegamiento oxidativo de proteínas asociado al RE, parece emerger como un tema común. No obstante, los estudios in vitro e in vivo han demostrado que las peroxidasas individuales desempeñan funciones específicas y no solapadas en la fisiología del RE.
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