La fosforilación de los residuos de tirosina en las proteínas, así como su desfosforilación, está estrechamente relacionada con diversas enfermedades. Sin embargo, esta fosforilación suele ir acompañada de una fosforilación más abundante de los residuos de serina y treonina en las proteínas y abarca sólo el 0,05% de la fosforilación total. En consecuencia, la detección altamente selectiva de la tirosina fosforilada en las proteínas es un tema urgente. En esta revisión se describen los últimos avances en este campo. Se han desarrollado complejos T b I I I monoméricos y binucleares, que emiten una notable luminiscencia sólo en presencia de fosfotirosina (pTyr). En ellos, el anillo bencénico de la pTyr funciona como antena y transfiere su energía de fotoexcitación al ion T b I I como centro de emisión. Incluso en la coexistencia de fosfoserina (pSer) y fosfotreonina (pThr), la pTyr puede ser detectada eficazmente con alta selectividad. Simplemente añadiendo estos complejos T b I I a las soluciones, la fosforilación de la tirosina en los péptidos por parte de las proteínas tirosina quinasas y la desfosforilación por parte de las proteínas tirosina fosfatasas puede visualizarse con éxito en tiempo real. Además, se evalúan cuantitativamente las actividades de varios inhibidores sobre estas enzimas, lo que indica un fuerte potencial del método para el cribado eficiente de inhibidores eminentes entre varios candidatos.
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