La vía del punto de control ATR-Chk1 se activa por lesiones del ADN inducidas por UV y estrés de replicación. Poco se sabía sobre el comportamiento espacial y temporal de las proteínas implicadas, por lo que examinamos el comportamiento de los complejos putativos ATRIP-ATR y Rad9-Rad1-Hus1, sensores de daños en el ADN, y de la quinasa efectora Chk1. Desarrollamos ensayos para la generación y validación de líneas celulares estables que expresan proteínas de fusión GFP. Los experimentos de fotoblanqueo en células vivas que expresan estas fusiones indicaron que, tras un daño en el ADN inducido por UV, ATRIP se asocia de forma más transitoria con la cromatina dañada que los miembros del complejo Rad9-Rad1-Hus1. Curiosamente, ATRIP se asoció directamente con el daño UV inducido localmente, mientras que Rad9 se unió de forma cooperativa, lo que puede explicarse por la carga dependiente de Rad17 de Rad9 sobre la cromatina dañada. Aunque Chk1 se disocia de la cromatina tras el daño UV, no se observó ningún cambio en la movilidad de GFP-Chk1, lo que apoya la noción de que Chk1 es una proteína altamente dinámica.
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