Resumen

La interacción entre las proteínas de la familia HIP (HIP1 y HIP12/1R) y la clatrina es fundamental para la endocitosis. Hemos utilizado el dicroísmo circular (CD) para estudiar la estabilidad de un subfragmento de HIP1 (aa468-530) que está abierto. Las fusiones térmicas por CD muestran que HIP1 468-530 sólo es estable a bajas temperaturas, pero este fragmento de HIP1 contiene una unidad estructural que no se funde ni siquiera a 83C∘. A continuación, creamos mutantes de HIP1 para probar nuestra hipótesis de que un corto camino hidrofóbico en la región abierta es el sitio de unión para la cadena ligera de clatrina. Encontramos que la unión de hub/LCb era sensible a la mutación de dos residuos básicos distanciados (K474 y K494). Los parches básicos marcados por K474 y K494 están conservados en HIP12/1R. La falta de conservación en sla2p (S. cerevisiae), HIP1 de D. melanogaster, y el homólogo de HIP1 ZK370.3 de C. elegans implica que la unión de HIP1 y sus homólogos a la cadena ligera de clatrina puede ser diferente en estos organismos.

• Materias:Biología Enzimas Proteínas Potencial de Hidrógeno (pH) Metabolismo (Bioquimica) Genotipos
• Subjects:Biology Enzymes Proteins Potential of hidrogen (pH) Metabolism (Biochemistry) Genotypes
• Palabras claves:homólogo de hip1 zk370.3, cadena ligera de clatrina, hip1, unión de hub, residuos básicos separados, unión de hip1, falta de conservación, camino hidrofóbico corto, proteína de la familia hip, k494
• Keywords:hip1 homolog zk370.3, clathrin light chain, hip1, binding of hub, separated basic residues, binding of hip1, lack of conservation, short hydrophobic path, hip family protein, k494