Se utilizaron valoraciones de dicroísmo circular de rango visible para estudiar las propiedades de unión del Cu(II) al Sitio de Unión Multimetal (MBS) de la Albúmina de Suero Humano (HSA). La formación de complejos ternarios MBS-Cu(II)-Buffer a pH 7,4 se verificó positivamente para el fosfato de sodio, Tris y Hepes, los tres buffers bioquímicos más comunes. El orden de afinidades fosfato > Hepes > Tris, junto con los fuertes cambios espectrales inducidos específicamente por Tris, indican la presencia de interacciones Buffer-Cu(II) y Buffer-HSA. Todos los complejos son lo suficientemente fuertes como para producir una formación de complejo ternario de casi el 100% en 0,5 mM de HSA disuelto en soluciones de 100 mM de los respectivos tampones. También se investigaron los efectos de la warfarina y el ibuprofeno, ligandos específicos de las bolsas hidrofóbicas I y II de la HSA, sobre la unión del Cu(II) a la MBS. Los efectos del ibuprofeno fueron insignificantes, pero la warfarina disminuyó la afinidad del MBS por el Cu(II) en un factor de 20, como resultado de los efectos conformacionales indirectos. Estos resultados indican que las propiedades de unión a metales de la MBS pueden ser moduladas directa e indirectamente por pequeñas moléculas.
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