Numerosas enfermedades degenerativas están asociadas a la amiloidosis, que puede estar causada por proteínas amiloides. Estas proteínas amiloides se generan a partir de monómeros amiloides mal plegados y desnaturalizados en condiciones fisiológicas. Los cambios en el estado de protonación, el pH, la fuerza iónica y la temperatura, además de las mutaciones, están relacionados con la promoción de la amiloidosis. Específicamente, es importante comprender las características mecánicas de las protofibrillas amiloides, ya que el crecimiento amiloide procede por un mecanismo que implica ciclos de fragmentación y elongación. Sin embargo, aún se desconocen las conformaciones estructurales de los amiloides y sus características mecánicas, sobre todo si se tienen en cuenta los efectos de recubrimiento de los extremos. En el presente estudio, investigamos las características mecánicas de la proteína amiloide transtiretina (TTR), que se ha implicado en enfermedades cardiovasculares, y consideramos específicamente la contribución de los efectos de recubrimiento terminal. Utilizando simulaciones de dinámica molecular dirigida (SMD), observamos diferentes comportamientos estructurales entre las protofibrillas amiloides de TTR con y sin cubierta. Demostramos que el recubrimiento del extremo terminal refuerza la estabilidad estructural y mejora las propiedades mecánicas de las protofibrillas amiloides. Este estudio proporciona información útil sobre las características estructurales y mecánicas de las protofibrillas amiloides de TTR, con especial énfasis en los efectos del recubrimiento terminal.
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