El fibrinógeno es una de las proteínas plasmáticas más susceptibles a la modificación oxidativa. Se ha sugerido que la modificación del fibrinógeno puede causar complicaciones trombóticas/hemorrágicas asociadas con muchos estados fisiopatológicos del organismo. Expusimos moléculas de fibrinógeno a tres reactivos de modificación diferentes: malondialdehído, hipoclorito de sodio y peroxinitrito, que se presentan en diferentes grados en distintas etapas de estrés oxidativo. Estudiamos los cambios en la formación de la red de fibrina e interacciones plaquetarias con fibrinógenos modificados bajo condiciones de flujo. La modificación más rápida del fibrinógeno fue causada por el hipoclorito. Las fibras de fibrinógeno modificadas con cualquiera de los reactivos eran más delgadas en comparación con las fibras de control. Encontramos que la adhesión dinámica de plaquetas fue significativamente menor en el fibrinógeno modificado con
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