Resumen

La simulación de dinámica molecular de la interacción entre la alfa-amilasa de Tenebrio molitor y su inhibidor en diferentes proporciones de agua cristalina se llevó a cabo con el campo de fuerza OPLS mediante el software hyperchem 7.5. En el estudio correlativo, la temperatura óptima de los inhibidores de las proteínas monoméricas y diméricas de trigo fue de 273 K a 318 K. La temperatura media de la experimentación es de 289 K. La formación de enzima-agua e inhibidor-agua era fácil, pero la incorporación del tercer monómero era imposible. (2) Habiendo analizado los datos de energía potencial, la temperatura óptima de la energía de interacción entre la alfa-amilasa y sus inhibidores cubriendo 9 : 1, 5 : 5, 4 : 6, y 1 : 9 proporción de agua cristalina fue de 290 K. (3) Comparamos las propiedades QSAR correlativas. La proporción de agua cristalina estaba cerca de los datos de polarizabilidad (12,4%) en las propiedades QSAR. La temperatura óptima fue de 280 K. Este resultado fue cercano a 289 K. Estos resultados tienen implicaciones teóricas y prácticas.

• Materias:Bioquímica Células Elementos químicos Cinética química Cinética Biomasa Metales
• Subjects:Biochemistry Cells Chemical elements Chemical kinetics Kinetics Biomass Metals
• Palabras claves:temperatura óptima, temperatura de interacción, proporción de cristal, agua de cristal, inhibidores, propiedad correlativa de qsar, proporción de agua de cristal, amilasa, resultados de la experimentación, temperatura del trigo
• Keywords:optimal temperature, temperature of interaction, proportion of crystal, crystal water, inhibitors, correlative qsar property, proportion crystal water, amylase, results of experimentation, temperature of wheat