Resumen

Antecedentes. Se sabe que las proteínas SOCS regulan negativamente la señalización de la insulina mediante la inhibición del sustrato del receptor de insulina-1 (IRS1). Se ha informado de que IRS1 es un sustrato para la degradación proteasomal dependiente de ubiquitina. Dado que las proteínas SOCS pueden funcionar como subunidades receptoras de sustrato de las ubiquitinas ligasas Cullin-5 E3, examinamos si la ubiquitinación dependiente de Cullin-5 está implicada en la regulación de la estabilidad basal de la proteína IRS1 y la degradación de IRS1 inducida por la señal. Resultados. Nuestros resultados indican que la estabilidad basal de IRS1 varía entre tipos celulares. Sin embargo, la ligasa E3 Cullin-5 no juega un papel importante en la mediación de la ubiquitinación del IRS1 en condiciones basales. La activación de la proteína quinasa C desencadenó una pronunciada desestabilización del IRS1. Sin embargo, este efecto también fue independiente de la función de la ubiquitina ligasa Cullin-5 E3. Conclusiones. En conclusión, las proteínas SOCS no ejercen un efecto regulador negativo sobre el IRS1 al funcionar como receptores de sustrato para las ubiquitinas ligasas E3 basadas en Cullin-5 tanto en condiciones basales como cuando la degradación del IRS1 es inducida por la activación de la proteína quinasa C.

• Materias:Bioquímica Proteínas Ácidos grasos Enfermedades Medicina Fosfolípidos
• Subjects:Biochemistry Proteins Acids fatty Diseases Medicine Phospholipid
• Palabras claves:proteína socs, ubiquitina ligasas, condiciones basales, cullin-5 e3, proteína quinasa, cullin-5 e3 ligasa, efectos reguladores negativos, degradación inducida de irs1, desestabilización pronunciada de irs1, sustrato-1 del receptor de insulina
• Keywords:socs protein, ubiquitin ligases, basal conditions, cullin-5 e3, protein kinase, cullin-5 e3 ligase, negative regulatory effects, induced irs1 degradation, pronounced irs1 destabilization, insulin receptor substrate-1