Resumen

Exponemos cómo los resultados del análisis cinético en estado preestacionario y en estado estacionario de las actividades de polimerización y escisión de la ADN polimerasa del virus del herpes simple tipo 1 (VHS-1) han permitido comprender mejor los mecanismos que controlan la fidelidad de este importante modelo de polimerasa de replicación. A pesar de una frecuencia de mala incorporación más pobre en comparación con otras polimerasas replicativas con actividad intrínseca 3′ a 5′ exonucleasa (exo), la fidelidad de replicación del ADN HSV-1 se ve reforzada por una alta barrera cinética para extender un cebador/plantilla que contiene un desajuste o lesión abásica y por la capacidad dinámica de la polimerasa para cambiar el extremo del cebador entre los sitios activos exo y polimerizador. La polimerasa del VHS-1 con una actividad exo catalíticamente inactivada posee tasas reducidas de cambio de cebador y no soporta la replicación productiva, lo que sugiere un nuevo medio para dirigir la polimerasa a la inhibición de la replicación.

• Materias:Pliegue de Proteína Reacción en cadena de la polimerasa (PCR) Ácidos nucleicos Reparación del ADN Daño del ADN
• Subjects:Protein Folding Polymerase chain reaction Nucleic acids DNA Repair DNA Damage
• Palabras claves:hsv-1 fidelidad de replicación del adn, virus del herpes simple tipo, polimerasa de replicación modelo importante, barrera cinética alta, otras polimerasas replicativas, frecuencia de desincorporación más pobre, exo, polimerasa, estado, polimerasa del adn
• Keywords:hsv-1 dna replication fidelity, herpes simplex virus type, important model replication polymerase, high kinetic barrier, other replicative polymerases, poorer misincorporation frequency, exo, polymerase, state, dna polymerase