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Las proteínas se utilizan frecuentemente como emulsionantes y estabilizantes. En este trabajo se utilizaron dos proteínas con puntos isoeléctricos diferentes: lactoferrina y ovoalbúmina. Las soluciones que contenían diferentes proporciones de proteínas, con distintos valores de pH, se almacenaron durante 7 días a 25 °C para analizar la estabilidad del sistema. Los sistemas que contenían un 3% p/v de lactoferrina permanecieron estables a todos los valores de pH estudiados, mientras que los sistemas que contenían un 1% p/v de ovoalbúmina sólo permanecieron estables a un valor de pH elevado (8,0).
Las emulsiones que contenían una mezcla de proteínas permanecieron estables a un pH entre los puntos isoeléctricos de las dos proteínas, lo que se atribuyó a un enlace electrostático debido a las cargas opuestas de las proteínas a este pH. Durante el análisis de las propiedades reológicas, fue posible observar un comportamiento no newtoniano de las emulsiones, utilizando los modelos de Carreau y Cross para describir el comportamiento pseudoplástico de las suspensiones. Este estudio aporta información importante para el uso de ingredientes funcionales.
INTRODUCCIÓN
Las proteínas se utilizan ampliamente como emulsionantes en alimentos. Por esta razón, las proteínas han sido ampliamente estudiadas para comprender mejor los mecanismos involucrados en la estabilización de sistemas de emulsión. La capa gruesa formada alrededor de las gotas como consecuencia de la adsorción de proteínas evita la coalescencia. Sin embargo, las emulsiones emulsionadas y/o estabilizadas con proteínas son altamente sensibles a tensiones como el pH, la fuerza iónica y la temperatura.
La lactoferrina (Lf) es una glicoproteína obtenida de la leche, con un peso molecular de 80 kDa y un punto isoeléctrico (pI) cercano a 8.0; su característica principal es la capacidad de cada molécula para unirse a dos iones de hierro. Al estar presente en varios tejidos, se considera una proteína multifuncional que participa en diferentes procesos fisiológicos, como la regulación de la absorción de hierro en el intestino, la respuesta inmune, la propiedad antioxidante, las propiedades anticancerígenas y antiinflamatorias, y la protección contra infecciones microbianas. Estudios de estabilidad de emulsiones utilizando lactoferrina han demostrado que la proteína tiene una gran capacidad estabilizadora.
Por otro lado, la ovoalbúmina (OVA), la proteína de huevo más abundante, se utiliza ampliamente en la industria alimentaria debido a su capacidad para formar geles con otros polímeros. Tiene un peso molecular de 42 kDa, está cargada negativamente a un pH neutro y tiene un punto isoeléctrico de aproximadamente 4.8.
Esta es una versión de prueba de citación de documentos de la Biblioteca Virtual Pro. Puede contener errores. Lo invitamos a consultar los manuales de citación de las respectivas fuentes.
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