Resumen

Este estudio examinó la formación de hidrogeles de nanofibras a pH neutro para 16 tipos de péptidos con diferentes cargas netas, hidrofobicidades y grados de polimerización. Los péptidos formaron diversos hidrogeles en función de la disposición de los aminoácidos cargados en la estructura de hoja β antiparalela. La medición del dicroísmo circular (CD), la microscopía de fuerza atómica (AFM), la espectroscopia de luz visible y la medición de la viscoelasticidad dinámica mostraron que la formación de hidrogeles de nanofibras transparentes en los péptidos requiere al menos 2 aminoácidos adicionales cargados positiva o negativamente por péptido. A la hora de diseñar la secuencia de aminoácidos, es importante tener en cuenta tanto la carga neta como la posición de los aminoácidos cargados, y debe garantizarse que los aminoácidos básicos no se enfrenten a otros básicos en la estructura antiparalela de la lámina β. Los péptidos que tenían aminoácidos cargados agrupados en el centro de la nanofibra formaban geles rígidos.

• Materias:Biotecnología Análisis electroquímico Nanotecnología Nanopartículas Nanotubos
• Subjects:Biotechnology Electrochemical analysis Nanotechnology Nanoparticles Nanotubes
• Palabras claves:aminoácidos, péptidos, estructura de láminas, secuencia de aminoácidos, microscopía de fuerza atómica, aminoácidos básicos, diferentes cargas netas, medición de la viscoelasticidad dinámica, otros básicos, hidrogeles de nanofibras transparentes
• Keywords:amino acids, peptides, sheet structure, amino acid sequence, atomic force microscopy, basic amino acids, different net charges, dynamic viscoelasticity measurement, other basic ones, transparent nanofiber hydrogels