Resumen

Las proteínas fibrosas, derivadas de fuentes naturales, llevan décadas actuando como plantillas para la producción de nuevos materiales, y la mayoría de ellas se han modificado para mejorar sus prestaciones mecánicas. El conocimiento de las estructuras de las proteínas fibrosas es un paso clave para la fabricación de materiales bioinspirados. En este trabajo hemos desvelado la microestructura de una nueva proteína fibrosa: la solenina del ligamento de Solen grandis, y la hemos identificado mediante análisis MALDI-TOF-TOF-MS y LC-MS-MS. Encontramos que la proteína fibrosa no tiene estructura jerárquica y es homóloga a la queratina tipo II citoesquelética 1 y tipo I citoesquelética 9-like, conteniendo secuencias repetidas "SGGG", "SYGSGGG", "GS" y "GSS". El análisis de la estructura secundaria mediante FTIR muestra que la solenina está compuesta por un 41,8% de β-hoja, un 16,2% de β-giro, un 26,5% de α-hélice y un 9,8 de estructura isordenada. Creemos que la estructura β-hoja y esas secuencias repetidas que forman "bucles de glicina" pueden conferir a la solenina propiedades elásticas y flexibles de excelencia para soportar la tensión de tracción causada por la apertura y cierre repetidos de las válvulas de la valva in vivo. Este trabajo aporta una nueva proteína fibrosa al mundo de los materiales proteicos.

• Materias:Análisis electroquímico Nanotecnología Nanopartículas Nanomateriales Nanosensores
• Subjects:Electrochemical analysis Nanotechnology Nanoparticles Nanomaterials Nanosensors
• Palabras claves:nueva proteína fibrosa, secuencias repetidas, análisis de estructura secundaria, ligamento de solen grandis, queratina tipo ii, protein materials world, tof, solenina, ftir muestra, proteínas fibrosas
• Keywords:novel fibrous protein, repeat sequences, secondary structure analysis, solen grandis ligament, keratin type ii, protein materials world, tof, solenin, ftir shows, fibrous proteins