Resumen

Los estudios sobre la interacción del actinio con el vanadio son escasos. En el presente artículo se compararon los efectos del vanadilo, vanadato y decavanadato en la estructura y función del actinio. El decavanadato interactúa claramente con el actinio, como se muestra por espectroscopia de -RMN. La interacción del decavanadato con el actinio induce la oxidación de cisteínas de la proteína y la formación de vanadilo, siendo ambos prevenidos por el ligando natural de la proteína, el ATP. La titulación del actinio monomérico (G-actin) con vanadilo, analizada por espectroscopia de EPR, indica una estequiometría de unión de 1:1 y una de 7.5M. Tanto el decavanadato como el vanadilo inhibieron la polimerización del G-actin en filamentos de actinio (F-actin), con una de 68 y 300M, respectivamente, según lo analizado por ensayos de

• Materias:Técnicas biofísicas Espectroscopia Microespectroscopía Raman Sistema de nanopartículas
• Subjects:Biophysical techniques Spectroscopy Microspectroscopy Raman Nanoparticle system
• Palabras claves:Interacción; Actina; Vanadio; Decavanadato; Vanadilo; Proteína
• Keywords:Interaction; Actin; Vanadium; Decavanadate; Vanadyl; Protein