Resumen

Los estudios sobre la interacción del actina con el vanadio son escasos. En el presente artículo se compararon los efectos del vanadilo, vanadato y decavanadato en la estructura y función de la actina. El decavanadato interactúa claramente con la actina, como se muestra por espectroscopia de RMN. La interacción del decavanadato con la actina induce la oxidación de cisteínas de la proteína y la formación de vanadilo, siendo ambos prevenidos por el ligando natural de la proteína, el ATP. La titulación de actina monomérica (G-actina) con vanadilo, analizada por espectroscopia de EPR, indica una estequiometría de unión de 1:1 y una Kd de 7.5M. Tanto el decavanadato como el vanadilo inhibieron la polimerización de G-actina en filamentos de actina (F-actina), con Kd de 68 y 300M, respectivamente, según análisis de ensayos de dispersión de luz. Sin embargo, solo el vanadilo induce la extinción de fluorescencia intrínseca de G-actina, lo que sugiere la presencia de sitios de unión de alta afinidad de vanadilo a la actina. El decavanadato aumenta (2.6 veces) la superficie hidrofóbica de la actina, evaluada usando la sonda ANSA, mientras que el vanadilo la disminuye (15%). Finalmente, ambas especies de vanadio aumentaron la tasa de intercambio de ATP (-ATP) ( y para decavanadato y vanadilo, respectivamente). Poniéndolo todo junto, se sugiere que la actina, que está involucrada en muchos procesos celulares, podría ser un objetivo potencial no solo para el decavanadato, sino sobre todo para el vanadilo.

• Materias:Técnicas biofísicas Espectroscopia Microespectroscopía Raman Sistema de nanopartículas
• Subjects:Biophysical techniques Spectroscopy Microspectroscopy Raman Nanoparticle system
• Palabras claves:Interacción; Actina; Vanadio; Decavanadato; Vanadilo; Proteína
• Keywords:Interaction; Actin; Vanadium; Decavanadate; Vanadyl; Protein