Resumen

Para investigar cómo los aminoácidos en la superficie de la molécula de mioglobina influyen en la estructura y función de la mioglobina, se aplicaron una variedad de técnicas de espectroscopía en el estudio de la interacción entre Fe(III) y la mioglobina (tipo salvaje y sus mutantes, D44K, D60K y K56D). Los resultados demuestran que Fe(III) puede apagar la fluorescencia del tipo salvaje y de los mutantes de mioglobina, y los mecanismos de apagado son de apagado estático. Se encontró que a medida que la distancia de unión entre Fe(III) y los mutantes de mioglobina disminuye, la capacidad de unión aumenta mediante los valores de la constante de unión y la constante de apagado bimolecular, así como la distancia de unión. Estos datos también indican que el ion metálico Fe(III) puede interactuar fuertemente con los mutantes de mioglobina. El cambio de conformación tridimensional después de que los aminoácidos de superficie son reemplazados se detecta mediante espectroscopía de absorción UV y espectroscopía de fluorescencia, lo que hace que los mutantes se vuelvan más dinámicos y cambien su función e interacción con Fe(III) de manera fuerte.

• Materias:Ionización Espectrofotometría Fluidos de perforación Análisis fluorimétrico Farmacocinética metabolómica
• Subjects:Ionization Spectrophotometry Drilling fluids Fluorimetric analysis Metabolomic pharmacokinetics
• Palabras claves:Aminoácidos; Mioglobina; Fe(III); Fluorescencia; Espectroscopia; Mutantes
• Keywords:Amino acids; Myoglobin; Fe(III); Fluorescence; Spectroscopy; Mutants