Para investigar cómo los aminoácidos en la superficie de la molécula de mioglobina influyen en la estructura y función de la mioglobina, se aplicaron diversas técnicas de espectroscopía en el estudio de la interacción entre Fe(III) y la mioglobina (tipo salvaje y sus mutantes, D44K, D60K y K56D). Los resultados demuestran que Fe(III) puede apagar la fluorescencia de la mioglobina tipo salvaje y de los mutantes, y los mecanismos de apagado son de apagado estático. Se encontró que a medida que la distancia de unión entre Fe(III) y los mutantes de mioglobina disminuye, la capacidad de unión aumenta mediante los valores de la constante de unión y la constante de apagado bimolecular, así como la distancia de unión. Estos datos también indican que el ion metálico Fe(III) puede interactuar fuertemente con los mutantes de mioglobina. El cambio de conformación tridimensional después de reemplazar los aminoácidos de la superficie se
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