Resumen

Se estudiaron las dinámicas de plegamiento para la pérdida de estructura - y la ganancia de estructura desordenada en un péptido modelo -hairpin basado en el péptido zipper de triptófano de Cochrans Trpzip2, pero con una secuencia de giro Thr-Gly (TG) alterada, es decir, SWTWEKWTWK, utilizando cinética de salto de temperatura inducido por láser (T-jump) con detección IR. Como se ha demostrado previamente, la secuencia de giro TG reduce la estabilidad termodinámica del -hairpin en comparación con la secuencia de Asn-Gly utilizada en Trpzip2 (TZ2-NG). En este estudio, encontramos que el giro TG ralentiza la dinámica de relajación general en comparación con TZ2-NG, que se estudiaron a temperaturas más altas donde las constantes de tiempo muestran poca diferencia entre la relajación del -hélice y la conformación desordenada. Estas constantes de tiempo se vuelven equivalentes a temperaturas más

• Materias:Espectroscopia Técnicas biofísicas Microespectroscopía Raman Sistema de nanopartículas
• Subjects:Spectroscopy Biophysical techniques Microspectroscopy Raman Nanoparticle system
• Palabras claves:Dinámica de plegamiento; Secuencia de giro TG; Péptido cremallera de triptófano de Cochrans; Dinámica de relajación; Estabilidad termodinámica; Cinética de salto de temperatura.
• Keywords:Folding dynamics; TG turn sequence; Cochrans tryptophan zipper peptide; Relaxation dynamics; Thermodynamic stability; Temperature-jump kinetics