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La espectroscopía de correlación de fluorescencia y el recién sintetizado Alexa532-ET1 se utilizaron para estudiar la dinámica del complejo receptor-ligando de endotelina ET solo y bajo la influencia de un antagonista selectivo semisintético y un extracto fúngico en células vivas A10. Se observó un aumento dependiente de la dosis en la producción de fosfato de inositol para Alexa532-ET1, y su unión se redujo al 8% por el antagonista selectivo de endotelina ET, BQ-123, confirmando la unión específica de Alexa532-ET1 al receptor de endotelina ET. Se encontraron dos movilidades laterales diferentes de los complejos receptor-ligando dentro de la membrana celular permitiendo la discriminación de diferentes estados para este complejo. BQ-123 mostró una fuerte afinidad de unión al estado receptor inactivo caracterizado por la constante de tiempo de difusión lenta. Se observó un efecto similar para el extracto fúngico, que desplazó completamente a Alexa532-ET
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