La comprensión de la interacción entre las proteínas y los puntos cuánticos (QD) tiene importantes implicaciones para las aplicaciones biológicas de los QD. En este trabajo estudiamos el efecto de los QDs de Ag2S sobre la albúmina sérica humana (HSA) utilizando espectros de absorción UV-Vis y espectroscopia de fluorescencia y descubrimos que la intensidad de fluorescencia de la HSA disminuía gradualmente con el aumento de las concentraciones de QDs de Ag2S. Utilizando la ecuación de Stern-Volmer para la constante de extinción de fluorescencia (KSV) de la respuesta de los QDs de Ag2S a la HSA, así como ecuaciones termodinámicas, se calculó que los valores del cambio termodinámico de entalpía (ΔHθ), el cambio de entropía (ΔSθ) y el cambio de energía libre (ΔGθ) eran -10,79 KJ-mol-1, 37,80 J-mol-1-K-1 y -22,27 KJ-mol-1, respectivamente. Los resultados indican que los QDs de Ag2S ejercen un evidente efecto estático de amortiguación de la fluorescencia sobre la HSA y que la interacción electrostática desempeña un papel clave en el proceso de unión. Además, el análisis espectral Raman revela que las Ag2S QDs alteran el entorno externo de la tirosina y el triptófano o la flexión C-H de la HSA, pero no el contenido α-helicoidal.
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