Resumen

La reacción de complejación entre el Yb3 y la albúmina sérica humana se examina mediante calorimetría de valoración isotérmica (ITC). Se utilizó la teoría de solvatación por extensión para reproducir las entalpías de las interacciones HAS Yb3 en todo el rango de concentraciones de Yb3. Los parámetros de unión recuperados a partir de este modelo se atribuyeron al cambio estructural de la HSA. Los resultados muestran que los iones Yb3 se unen a la HSA con tres sitios de afinidad equivalentes. Se observó que en las concentraciones elevadas de los iones de iterbio, la estructura de la HSA se desestabilizaba.

• Materias:Reacciones químicas Biología molecular Química farmacéutica Química analítica Química de los alimentos
• Subjects:Chemical reactions Molecular biology Chemistry pharmaceutical Analytical chemistry Food chemistry
• Palabras claves:yb3, sitios de afinidad equivalentes, teoría de la solvatación por extensión, albúmina sérica humana, calorimetría de titulación isotérmica, hsa, reacción de complejación, estructura de la hsa, altas concentraciones, cambio estructural
• Keywords:yb3, equivalent affinity sites, extension solvation theory, human serum albumin, isothermal titration calorimetry, hsa, complexation reaction, hsa structure, high concentrations, structural change