Se ha estudiado espectrofotométricamente la cinética de la interacción de tres dipéptidos que contienen glicina, a saber, glicil-L-alanina (L1-L′H), glicil-L-asparagina (L2-L′H) y glicil-L-tirosina (L3-L′H) con [Rh(H2O)5OH]2 se ha estudiado espectrofotométricamente en medio acuoso en función de la concentración molar de [Rh(H2O)5OH]2 , [dipéptido], pH y temperatura a fuerza iónica constante. Las reacciones se estudiaron a pH 4,3, donde el complejo sustrato existe predominantemente como la especie hidroxopentaaqua y los dipéptidos como el zwitterion. Se ha encontrado que la reacción procede a través de dos caminos paralelos: ambos procesos son dependientes del ligando. Las constantes de velocidad para los procesos son k1~10-3 s-1 y k2~10-5 s-1. Los parámetros de activación para ambos pasos se evaluaron mediante la ecuación de Eyring. El bajo ΔH1≠ y el gran valor negativo de ΔS1≠ así como de ΔH2≠ y ΔS2≠ indican un modo asociativo de activación para ambos procesos de sustitución del ligando aqua para ambas vías paralelas. El producto de la reacción se ha caracterizado mediante análisis espectroscópicos IR y ESI-masa.
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