Resumen

Se estudió la unión del etambutol al dominio C-terminal de la arabinosiltransferasa de Mycobacterium tuberculosis. El análisis se realizó mediante un enfoque in silico para averiguar, mediante cálculos de acoplamiento y descriptores energéticos, el conformador del etambutol que forma el complejo más estable con el dominio C-terminal de la arabinosiltransferasa. El complejo muestra que la posición del etambutol coincide con la posición del ligando de cocristalización y que los residuos de aminoácidos ASH1051, ASN740, ASP1052 y ARG1055 deberían ser críticos en la unión del etambutol al dominio C-terminal EmbC.

• Materias:Reacciones químicas Biología molecular Química farmacéutica Química analítica Química de los alimentos
• Subjects:Chemical reactions Molecular biology Chemistry pharmaceutical Analytical chemistry Food chemistry
• Palabras claves:etambutol, dominio terminal, residuos aminoácidos ash1051, cocristalización posición ligando, dominio terminal embc., unión, mycobacterium tuberculosis, descriptores energéticos, enfoque silico, complejo estable
• Keywords:ethambutol, terminal domain, amino acid residues ash1051, cocrystallization ligand position, terminal domain embc., binding, mycobacterium tuberculosis, energy descriptors, silico approach, stable complex