Resumen

Se sintetizaron tetrapéptidos que contienen un motivo Cys-Gly-Cys y una propensión a adoptar una estructura de giro inverso para evaluar cómo los grupos donantes O-, N-, H- y aromáticos π podrían contribuir a la formación de complejos de mercurio(II). Se prepararon tetrapéptidos Xaa-Cys-Gly-Cys, donde Xaa es glicina, glutamato, histidina o triptófano, y se hicieron reaccionar con cloruro de mercurio(II). Su complejación con el mercurio (II) se estudió mediante métodos espectroscópicos y modelos computacionales. Los estudios de UV-vis confirmaron que el mercurio(II) se une a los tiolatos de cisteinilo, como indican las transiciones características de transferencia de carga de ligando a metal para los complejos S-Hg-S bistilados, que corresponden a 1 :1 de la formación del complejo mercurio-péptido. Los datos de ESI-MS también mostraron una formación de complejos mercurio-péptido dominante 1 :1 aductos mercurio-péptido que son consistentes con deprotonaciones dobles de los tioles cisteinilo para formar tiolatos. Estos complejos mostraron una fuerte banda de dicroísmo circular positivo a 210 nm y una banda negativa a 193 nm, lo que indica que estos péptidos adoptaron una estructura de giro β tras unirse al mercurio(II). Los estudios teóricos confirmaron que los péptidos optimizados 1 :1 optimizados adoptan una estructura de giro β estabilizada por enlaces de hidrógeno intramoleculares. Estas estructuras optimizadas también ilustran cómo los grupos donantes de la cadena lateral N-terminal pueden asumir interacciones intramoleculares y contribuir a la estabilidad del complejo. Los resultados de la extinción de la fluorescencia proporcionaron datos que apoyan que el grupo donante indol podría interactuar con el mercurio coordinado. Los resultados de este estudio indican que los residuos de la cadena lateral N-terminal que contienen grupos carboxilato, imidazol o indol pueden participar en la estabilización de los complejos de mercurio(II) ditiolados. Estos conocimientos estructurales sobre las interacciones periféricas entre el mercurio y el péptido proporcionan una comprensión adicional de la química del mercurio (II) con los grupos donantes de la cadena lateral en los péptidos.

• Materias:Bioquímica Nanopartículas Compuestos químicos Potencial de Hidrógeno (pH)
• Subjects:Biochemistry Nanoparticles Chemical compounds Potential of hidrogen (pH)
• Palabras claves:grupo donante de la cadena, mercurio(ii, formación del complejo, estructura de la vuelta, lado terminal, química del mercurio(ii, grupo donante del indol, resultados del enfriamiento de la fluorescencia, enlace de hidrógeno intramolecular, banda de dicroísmo circular
• Keywords:chain donor group, mercury(ii, complex formation, turn structure, terminal side, chemistry of mercury(ii, indole donor group, fluorescence quenching results, intramolecular hydrogen bond, circular dichroism band