Resumen

El mecanismo de interacción del fullerenol altamente hidroxilado C(OH) con las membranas de eritrocitos fue estudiado mediante espectroscopia de resonancia de espín electrónico (ESR) de derivados de ácido esteárico marcados con un radical nitroxilo en C-12 o C-16 y con un derivado de nitroxilo de maleimida unido covalentemente a los grupos sulfhidrilo de proteínas de membrana. Se observó un aumento significativo en la fluidez de la membrana en la región hidrofóbica de la bicapa lipídica para el ácido 12-doxilesteárico a concentraciones de fullerenol de 100mg/L o 150mg/L, mientras que para el ácido 16-doxilesteárico, el aumento significativo en la fluidez solo se observó a 150mg/L. El fullerenol a 100mg/L o 150mg/L causó cambios conformacionales en las proteínas de membrana, expresados como un aumento en el parámetro S, cuando el fullerenol fue agregado antes de la

• Materias:Espectros Raman Aerosoles atmosféricos Método de caída colgante Antígenos y anticuerpos Farmacocinética
• Subjects:Raman spectra Atmospheric aerosols Hanging drop method Antigens and antibodies Pharmacokinetics
• Palabras claves:Interacción; Fullerenol; Membrana; Fluidez; Proteínas; Etiqueta de espín
• Keywords:Interaction; Fullerenol; Membrane; Fluidity; Proteins; Spin label