El homólogo de BCL-2, BCL-XL, uno de los dos productos proteicos de BCL2L1, se caracterizó originalmente por sus destacadas funciones prosupervivencia. Al igual que BCL-2, BCL-XL se une a sus homólogos proapoptóticos multidominio BAX y BAK, impidiendo así la formación de poros letales en la membrana externa mitocondrial, así como a múltiples proteínas BH3-only, interrumpiendo así las señales proapoptóticas apicales. Además, se ha sugerido que BCL-XL ejerce funciones citoprotectoras secuestrando una reserva citosólica del factor de transcripción proapoptótico p53 y uniéndose al canal de aniones dependiente de voltaje 1 (VDAC1), inhibiendo así la denominada transición de permeabilidad mitocondrial (MPT). Así pues, BCL-XL parece desempeñar un papel destacado en la regulación de múltiples tipos distintos de muerte celular, incluida la apoptosis y la necrosis regulada. Más recientemente, se ha prestado gran atención a las funciones de las proteínas similares a BCL-2 no relacionadas con la muerte celular. En particular, se ha demostrado que BCL-XL modula una serie de procesos fisiopatológicos, como la síntesis mitocondrial de ATP, la acetilación de proteínas, la autofagia y la mitosis. En este breve artículo de revisión, analizaremos las funciones de BCL-XL en la interfaz entre la muerte celular y el metabolismo.
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