HIC-5 es una proteína LIM multidominio homóloga a la paxilina que actúa como andamio molecular en las adhesiones focales y en el núcleo. Forma unidades moleculares móviles con las proteínas LIM, PINCH y CRP2 y se transloca dentro y fuera del núcleo a través de una señal de exportación nuclear (NES). Cabe destacar que la NES de HIC-5 se distingue por su sensibilidad al estado redox celular. Recientemente, se ha sugerido que las unidades móviles de HIC-5 están implicadas en la regulación de la dependencia del anclaje del crecimiento celular. Al perderse la adhesión, un aumento de las especies reactivas del oxígeno en las células modifica el NES y detiene el desplazamiento, lo que conduce al control del ciclo celular. Más concretamente, el sistema elude la localización nuclear de la ciclina D1 y transactiva p21Cip1 en las células desprendidas, evitando así el crecimiento celular independiente del anclaje. Así pues, el complejo proteico HIC-5-LIM ha surgido como un sistema a prueba de fallos para regular la dependencia del anclaje del crecimiento celular.
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