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Se ha demostrado anteriormente que Thermoanaerobacter indiensis BSB-33 reduce el Fe(III) y el Cr(VI) anaeróbicamente a 60°C de forma óptima. Además, la bacteria termófila Gram-positiva contiene actividad reductora de Cr(VI) tanto en la membrana como en el citoplasma. Se observó que la fracción soluble preparada a partir de células de T. indiensis cultivadas a 60°C contenía la mayor parte de la actividad reductora de Fe(III) del microorganismo y producía cuatro bandas distintas en el gel no desnaturalizante de actividad Fe(III) reductasa. Las proteínas de cada una de estas bandas se purificaron parcialmente por cromatografía y se identificaron por espectrometría de masas (EM) con ayuda de las secuencias del proteoma de T. indiensis. Se determinó que dos dihidrolipoamida deshidrogenasas (LPD) paralogas, la tiorredoxina reductasa (Trx), la NADP(H)-nitrito reductasa (Ntr) y la tiorredoxina disulfuro reductasa (Tdr) eran responsables de la actividad Fe(III) reductasa. Se realizaron análisis de la secuencia de aminoácidos y de la similitud estructural tridimensional (3D) de las Fe(III) reductasas de T. indiensis con proteínas reductoras de Cr(VI) de otras bacterias. Las dos LPD y la Tdr mostraron una identidad de secuencia y estructural muy significativa, respectivamente, con la dihidrolipoamida deshidrogenasa reductora de Cr(VI) de Thermus scotoductus y la tiorredoxina disulfuro reductasa de Desulfovibrio desulfuricans. Parece que, además de su actividad reductora del hierro, las LPD y Tdr de T. indiensis posiblemente también participan en la reducción del Cr(VI).
Esta es una versión de prueba de citación de documentos de la Biblioteca Virtual Pro. Puede contener errores. Lo invitamos a consultar los manuales de citación de las respectivas fuentes.
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