Se analizó la estructura de una proteasa alcalina de Bacillus subtilis utilizada por un fabricante de péptidos de colágeno de tilapia y se estudió la tecnología de la enzima inmovilizada mediante nanopartículas de poliestireno sulfonado (SPS). Se analizaron la distribución del tamaño de las partículas, el SEM, el EDS, el TEM y la espectroscopia FT-IR del portador antes y después de la inmovilización. Los resultados mostraron que el peso molecular de la proteína enzimática purificada era de 31,0 kDa. La secuencia de aminoácidos con una consistencia de 64,04
y un diagrama de simulación de estructura tridimensional de la proteína enzimática purificada se obtuvieron mediante LC-MS-MS, lo que sugería que la proteína podría pertenecer a la subtilisina. Las condiciones óptimas de inmovilización fueron las siguientes: la relación de volumen entre el soporte de inmovilización y la enzima fue de 3 :50 (mL : mL), la temperatura de inmovilización fue de 25°C, y el pH del sistema fue de 4,5. En estas condiciones, la proporción de inmovilización de la colagenasa fue del 73,48%, la actividad específica fue de 274,05 U/μg, y la actividad específica de la enzima inmovilizada fue aproximadamente del 53,74% de la de la enzima libre. El tamaño medio de partícula de las nanoesferas SPS fue de 155,1 nm. Los resultados de la caracterización por SEM, EDS, TEM y espectroscopia FT-IR mostraron que la colagenasa se inmovilizó con éxito en las nanoesferas SPS. Los resultados experimentales también mostraron que la colagenasa podía inmovilizarse eficazmente en condiciones óptimas mediante el uso de nanoesferas SPS, y que el proceso de operación era sencillo, factible y de bajo coste, con buenas perspectivas de aplicación industrial.
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