Resumen

Se investigó la interacción entre Avelox y la albúmina de suero bovino (BSA) a diferentes temperaturas mediante espectroscopia de fluorescencia. Los resultados mostraron que Avelox podía apagar fuertemente la fluorescencia intrínseca de la BSA, y que el mecanismo de apagado era un proceso de apagado estático con transferencia de energía por espectroscopia de Förester. La fuerza electrostática desempeñó un papel importante en la reacción de conjugación entre la BSA y el Avelox. El orden de magnitud de las constantes de unión (Ka) fue de 104, y el número de sitios de unión (n) en el sistema binario fue aproximadamente igual a 1. La distancia de unión (r) fue inferior a 3 nm y el sitio de unión primario para Avelox se localizó en el subdominio IIA de la BSA. Los espectros de fluorescencia sincronizados revelaron claramente que el microambiente de los residuos de aminoácidos y la conformación de la BSA se modificaron durante la reacción de unión. Además, se estudió el efecto de algunos antibióticos sobre la constante de unión de Avelox con la BSA.

• Materias:Análisis cromatográfico Análisis electroquímico Electroquímica Química farmacéutica Método espectrofotométrico
• Subjects:Chromatographic analysis Electrochemical analysis Electrochemistry Chemistry pharmaceutical Spectrophotometric method
• Palabras claves:avelox, iia de la bsa, transferencia de energía por espectroscopia, fluorescencia de la bsa, sitio de unión primario, orden de magnitud, albúmina de suero bovino, proceso de apagado estático, conformación de la bsa, espectro de fluorescencia sincrónico
• Keywords:avelox, iia of bsa, spectroscopy energy transfer, fluorescence of bsa, primary binding site, order of magnitude, bovine serum albumin, static quenching process, conformation of bsa, synchronous fluorescence spectrum