Resumen

En este estudio, se investigó la interacción entre el derivado de cumarina: -(difenilmetil)-2-[(2-oxo-2-cromen-4-il)oxi]acetamida, un fármaco biológicamente activo, y la albúmina sérica humana (HSA) utilizando varias técnicas de espectroscopía óptica junto con la técnica computacional. Los resultados de la espectroscopía de fluorescencia en estado estacionario muestran que se produjo una extinción estática al aumentar la concentración del fármaco de cumarina en la HSA. Además, se calcularon la constante de unión (), y los parámetros termodinámicos de cambio de entalpía (), cambio de entropía (), y cambio de energía libre de Gibbs () a diferentes temperaturas (293K, 298K y 303K). Los resultados concuerdan bien con los estudios de acoplamiento molecular, y también se realizó un estudio de acoplamiento para comprender la formación de enlaces de hidrógeno e interacciones hidrofóbicas entre la albúmina sérica humana y el derivado de cumarina. Además del acoplamiento, se realizó un análisis de distribución de carga para comprender la estabilidad interna de los sitios activos del derivado de cumarina en la albúmina sérica humana. Se llevaron a cabo estudios de espectroscopía de emisión resuelta en el tiempo (TRES) entre HSA libre y complejo HSA-cumarina, y el resultado confirma la presencia del fármaco en la molécula proteica sin citotoxicidad.

• Materias:Fluorescencia Nanopartículas Espectroscopia infrarroja Fármaco Espectroscopia raman
• Subjects:Fluorescence Nanoparticles Infrared spectroscopy Drug Raman spectroscopy
• Palabras claves:Estudio; Derivado cumarínico; Albúmina sérica humana; Técnicas espectroscópicas; Constante de unión; Acoplamiento molecular
• Keywords:Study; Coumarin derivative; Human serum albumin; Spectroscopy techniques; Binding constant; Molecular docking