Resumen

La S-nitrosación de proteínas se considera un prototipo de las modificaciones postraduccionales que rigen la señalización celular. Tiene lugar en residuos específicos de cisteína que incorporan covalentemente una fracción de óxido nítrico (NO) para formar derivados del S-nitrosotiol y depende de la relación entre el NO producido por las NO sintasas y la eliminación del nitrosotiol catalizada por las enzimas desnitrosantes. Se ha observado que un gran número de proteínas que contienen cisteína sufren S-nitrosación y, entre ellas, las enzimas que catalizan la ubiquitinación, principalmente la clase de ubiquitina E3 ligasas y el componente 20S del proteasoma, presentan una actividad redox modulada. En esta revisión esbozaremos los procesos que regulan la S-nitrosación e intentaremos debatir si afecta a la ubiquitinación y degradación de proteínas a través del proteasoma y cómo lo hace. En particular, dado que la salud muscular y neuronal depende en gran medida del equilibrio entre la síntesis y la degradación de proteínas, aquí discutiremos el impacto de la S-nitrosación en la eficiencia del sistema de control de calidad de las proteínas, aportando líneas de evidencia y especulando sobre su implicación en el inicio y mantenimiento de las disfunciones neuromusculares.

• Materias:Biología molecular Genes mitocondriales Ciclo celular Proliferación celular Muerte celular
• Subjects:Molecular biology Mitochondrial genes Cell cycle Cell proliferation Cell death
• Palabras claves:S, nitrosación, sistema de control de calidad de proteínas, residuos específicos de cisteína, ubiquitina E3 ligasas, proteasoma, proteína S, señalización celular, enzimas desnitrosantes, gran número
• Keywords:S, nitrosation, protein quality control system, specific cysteine residues, ubiquitin E3 ligases, proteasome, Protein S, cell signaling, denitrosating enzymes, large number