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La organización estructural de los complejos de ADN con proteínas cromosómicas no histonas y la histona linker H1 fue estudiada utilizando espectroscopía de dicroísmo circular (CD) y microscopía de fuerza atómica (AFM). Se ha demostrado que debido a la interacción entre HMGB1 y H1, emergen complejos de ADN-proteína altamente ordenados en la solución. Se ha encontrado que sus propiedades espectrales son similares a las de los complejos ADN/HMGB1-(AB) reportados anteriormente. Las imágenes de AFM revelan la formación de estructuras tipo fibras en la solución. Sugerimos que el tamizado electrostático del dominio C-terminal de HMGB1 por la histona H1 facilita una interacción más fuerte del complejo HMGB1/H1 con el ADN y la formación de los complejos supramoleculares ordenados de ADN-proteína.
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