Resumen

Se ha informado de que el oligómero de Hsp27 interactúa con la F-actina como una proteína de tapón de púas. El presente estudio determinó la fuerza de unión y la estequiometría de la interacción utilizando la fluorescencia de sondas unidas a la cisteína-137 de la Hsp27. La fluorescencia del acrilodán unido a la Hsp27 se multiplicó por 4-5 al interactuar con la F-actina. La valoración de la fluorescencia con la F-actina arrojó una constante de unión débil (KDapp=5,3 μM) con una estequiometría actina/Hsp27 entre

• Materias:Células Proteínas Neuronas Ácido ribonucleico (ARN) endopeptidasas
• Subjects:Cells Proteins Neurons Ribonucleic acid (RNA) endopeptidases
• Palabras claves:actina, fluorescencia de la sonda, fluorescencia del acrilodan, presente estudio, estequiometría de la hsp27, proteína tapadora, interacción, oligómero de la hsp27, cisteína-137 de la hsp27, kdapp=5,3
• Keywords:actin, fluorescence of probe, fluorescence of acrylodan, present study, hsp27 stoichiometry, capping protein, interaction, hsp27 oligomer, hsp27 cysteine-137, kdapp=5.3