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Las interacciones agua-proteína ayudan a mantener condiciones de conformación flexible que son necesarias para los procesos de reconocimiento de proteínas multifuncionales. La relación íntima entre la superficie de la proteína y el agua de hidratación se puede analizar estudiando las propiedades experimentales del agua medidas en sistemas de proteínas en solución. En particular, las proteínas en solución modifican la estructura y la dinámica del agua a granel en la interfaz soluto-solvente. Los efectos de ordenación de las proteínas sobre el agua de hidratación se extienden por varios angstroms. En este artículo proponemos un método para analizar las propiedades dinámicas de las moléculas de agua presentes en las capas de hidratación de las proteínas. El enfoque se basa en el análisis de los efectos de las interacciones proteína-solvente en los parámetros de relajación por resonancia magnética nuclear (RMN) de los protones de agua. Los parámetros de relajación por RMN, especialmente las
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