Nesprin-1 es una proteína gigante de la envoltura nuclear anclada a la cola, compuesta por un dominio N-terminal de unión a la actina, una larga región enlazadora formada por múltiples repeticiones de espectrina y un dominio transmembrana C-terminal. Según esta estructura, conecta el núcleo con el citoesqueleto de actina. Informes anteriores habían demostrado que Nesprin-1 se une a las proteínas de la envoltura nuclear emerina y lamin a través de repeticiones de espectrina C-terminal. Estas repeticiones también pueden autoasociarse. Nosotros nos centramos en las secuencias N-terminales de Nesprin-1 y demostramos que interactúan con Nesprin-3, otro miembro de la familia Nesprin, que conecta el núcleo con la red de filamentos intermedios. Demostramos que tras la expresión ectópica de Nesprin-3 en células COS7, que están casi desprovistas de Nesprin-3 in vitro, los filamentos de vimentina son reclutados al núcleo y aportamos pruebas de una interacción F-actina de Nesprin-3 in vitro. Proponemos que las Nesprins, a través de interacciones entre ellas y entre las distintas Nesprins, forman una red alrededor del núcleo y conectan el núcleo a varias redes citoesqueléticas de la célula.
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